dc.contributor.author |
Tretyn, Andrzej |
dc.contributor.author |
Kendrick, Richard E. |
dc.date.accessioned |
2015-08-03T06:32:01Z |
dc.date.available |
2015-08-03T06:32:01Z |
dc.date.issued |
1991-01-01 |
dc.identifier.citation |
Botanical Review vol. 57 (1), 1991, pp. 33-73 |
dc.identifier.issn |
0006-8101 |
dc.identifier.uri |
http://repozytorium.umk.pl/handle/item/2882 |
dc.description.abstract |
Acetylcholine (ACh) has been detected in representatives of many taxonomic groups
throughout the plant kingdom. The site of its synthesis in plants is probably young
leaves. In some plant species choline acetyltransferase (CHAT) activity has been
found. This enzyme showing properties similar to animal CHAT, probably participates
in ACh synthesis from its precursors, choline and acetyl-Coenzyme A. Acetylcholinesterase
(ACHE) activity has also been found in many plant tissues. This
enzyme decomposes ACh and exhibits properties similar to animal ACHE. The
presence of both ChAT and AChE in plant tissues suggests that ACh undergoes
similar metabolism in plants as it does in animals. Exogenous ACh affects phytochrome-
controlled plant growth and development. Mimicking red light (R), ACh
stimulates adhesion of root tips to a glass surface and influences leaf movement and
membrane permeability to ions. It also affects seed germination and plant growth.
Moreover, ACh can modify some enzyme activity and the course of some metabolic
processes in plants. Acetylcholine in the presence of calcium ions (Ca:+), like R
stimulates swelling of protoplast isolated from etiolated wheat leaves. It is proposed
that the primary mechanism of action of ACh in plant cells is via the regulation of
membrane permeability to protons (H+), potassium ions (K+), sodium ions (Na +)
and Ca :+ . |
dc.description.abstract |
Acetylcholin (ACh) wurde in Vertretern vieler taxonomischer Gruppen des Pflanzreiches
gefunden. Es wird wahrscheinlich inden jungen Bltittern synthetisiert. In
einigen Pflanzen hat man daneben Cholin-Acetyltransferase (ChAT)-Activit~t nachweisen
k6nnen; dieses Enzym ziegt tihnliche Eigenschaften wie tierische ChAT und
ist offenbar an der ACh-Synthese aus sienen Vorstufen Cholin und Acetyl-Coenzym
A beteiligt. Acetylcholineesterase (AChE)-Activit~t wurde ebenfalls in vielen Pflanzengeweben
gefunden; dieses Enzym spaltet ACh und ziegt ~ihnliche Eigenschaften
wie tierische ACHE. Die Anwesenheit yon ChAT und AChE in pflanzlichem Gewebe
ltil3t vermuten, dal3 ACh in Pflanzen einem ~ihnlichen Metabolismus unterliegt wie
im tierischen System.
~,hnlich wie Rotlicht stimuliert ACh die Anheftung von Wurzelspitzen an Glasoberfltichen
und beeinflul3t Blattbewegung und Membranpermeabilit~t far Ionen;
dariiber hinaus beeinflul3t es Samenkeimung und pflanzliches Wachstum. Des weiteren
kann ACh Enzym-Aktivit~ten modifizieren und dadurch den Ablauf einiher
metabolischer Prozesse in Pflanzen. SchlieBlich stimuliert ACh in Gegenwart von
Calcium-Ionen (Ca2§ ~ahnlich wie Rotlicht, das Schwellen von Protoplasten etiolierter
Weizenbl~itter. Es wird vermutet, dal3 die Primiirwirkung von ACh in Pflanzenzellen
durch Regulation der Membranpermeabilit~it far Protonen (H§ Kaliumionen
(K§ Natriumionen (Na § und Ca 2§ erfolgt. |
dc.language.iso |
eng |
dc.publisher |
Springer-Verlag |
dc.rights |
info:eu-repo/semantics/openAccess |
dc.subject |
Acetylcholine |
dc.subject |
plants |
dc.subject |
presence |
dc.subject |
metabolism |
dc.subject |
mechanism of action |
dc.title |
Acetylcholine in plants: presence, metabolism and mechanism of action |
dc.type |
info:eu-repo/semantics/article |